Pour s’attaquer à la cellule hôte, le dard doit d’abord s’y fixer. Un mécanisme de sept protéines, repliées et assemblées en anneau se plient de manière à former une sorte d’aiguillon.
Le déclencheur est un peptide, soit une petite molécule organique qui exposé aux enzymes de l’organisme hôte se détache. L’équilibre de l’assemblage est modifié: les protéines adoptent une nouvelle forme, se déploient dans un mouvement circulaire et forment un aiguillon, qui va percer la membrane de la cellule-hôte. Le mécanisme est strictement mécanique, mais à l’échelle moléculaire.

Matteo Dal Peraro, co-auteur de l’étude, utilise d’ailleurs le terme de «nanomachine» pour désigner cet outil d’agression.
Les chercheurs de l’EPFL ont travaillé sur des souches d’Aeromonas hydrophila – une bactérie bien connue des voyageurs pour les troubles intestinaux qu’elle provoque.

Dans une boîte de PETRI ( petit récipient en verre ou plastique permettant la culture de micro-organismes) , les chercheurs ont provoqué la formation des dards, en exposant les microorganismes à des enzymes digestifs. Ils sont parvenus à modéliser précisément comment les protéines se plient et se réarrangent pour former l’aiguillon, une fois le peptide absent.
Pour Gisou Van der Goot, co-auteur, cette découverte ouvre de nouvelles perspectives thérapeutiques, par exemple dans les cas d’infection nosocomiale aux staphylocoques. «Nous pourrions imaginer des cathéters recouverts de peptides de substitution, explique-t-elle. Ils pourraient empêcher la formation de l’anneau et donc de l’aiguillon. Nous éviterions ainsi de nombreuses infections en milieu hospitalier.» estime  la chercheuse.
S’attaquer aux armes de la bactérie, plutôt qu’à la bactérie:  le concept est séduisant, alors que les résistances aux antibiotiques sont toujours plus fréquentes. Ce mode d’action aurait l’avantage de ne pas provoquer de mutations, donc de résistance, chez les bactéries pathogènes.