Les investissements dans des projets de biologie structurale visent à connaitre la manière dont les atomes qui forment les molécules du vivant sont organisées. Les recherches reposent sur l’hypothèse que la structure à trois dimensions d’un nombre fini de protéines permet de comprendre leurs activités biologiques. Des chercheurs de plusieurs laboratoires grenoblois (IBS, UVHCI, AFMB, voir en note le détail des laboratoires )ont progressé dans la compréhension de la structure du virus de la rougeole. Leurs travaux sont publiés le 26 mai sur le site de la revue PNAS.
Il est devenu de plus en plus clair, explique le communiqué de l’Université, du CEA et du CNRS, qu’une fraction importante (jusqu’à 40%) des protéines codées par le génome humain sont intrinsèquement désordonnées ou contiennent des régions désordonnées. Les protéines intrinsèquement désordonnées restent fonctionnelles.
Dans le cadre du « Partenariat pour la biologie structurale » de Grenoble les chercheurs du CEA, du CNRS et de l’Université Joseph Fourier se sont intéressés à la nucléoprotéine du virus de la rougeole, dont la nature partiellement désordonnée contrôle la réplication du virus. Cette protéine forme des nucléocapsides en se liant avec l’ARN viral. Les chercheurs ont mis au point un modèle qui reconstruit la structure de la nucléocapside à partir des données expérimentales obtenues par trois techniques complémentaires. L’étude révèle pour la première fois in situ le domaine désordonné dans le contexte de la nucléocapside entière.
Les résultats montrent que la partie de la protéine qui contrôle la transcription et la réplication du virus reste désordonnée in situ. Ils suggèrent que la flexibilité de la protéine joue un rôle essentiel dans sa fonction. Avec ces techniques, les chercheurs pourront étudier la structure, la dynamique et la cinétique de la nucléoprotéine in situ, en présence de l’ARN polymérase pour mieux comprendre la propagation du virus.
michel.deprost@enviscope.com
Les trois laboratoires sont : l’Institut de biologie structurale Jean-Pierre Ebel (IBS, Institut mixte CEA-CNRS-Université Joseph Fourier, Grenoble) ; l’Unit of Virus Host Cell Interactions (UVHCI) UMI 3265 UJF-EMBL-CNRS Grenoble et le laboratoire Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques UMR 6098 CNRS et Universités d’Aix-Marseille I et II
Référence de l’article : Intrinsic disorder in measles virus nucleocapsids. Malene Ringkjøbing Jensen, Guillaume Communie, Euripedes
Almeida Ribeiro Jr, Nicolas Martinez, Ambroise Desfosses, Loïc Salmon, Luca Mollica, Frank Gabel, Marc Jamin,
Sonia Longhi, Rob W. H. Ruigrok, and Martin Blackledge. PNAS, online, 2011.
